杀虫晶体蛋白(Insecticidal Crystal Proteins, ICPs)是一类由苏云金芽胞杆菌(Bacillusth uringiensis,Bt)所产生的重要杀虫物质，已克隆的ICPS有130多种，按同源性又可分为两大类群，即Cry蛋白和Cyt蛋白。害虫摄食Bt 杀虫剂中的杀虫晶体蛋白(insecticidal crystal proteins , ICPs) 后,在中肠碱性条件下二硫键打 开,在胰道胰蛋白酶的作用下激活形成抗蛋白酶的毒性核心片段,才有活性。在转基因植物体中,为了提高表达量,所转入的基因都是经过修饰的,所表达的Bt毒蛋白是已被活化的蛋白。活性毒素与中肠上皮的刷状缘膜囊(brush border membrane vesicles , BBMV) 上的中肠受体蛋白结合,研究表明,毒素活性与其对BBMV结合的能力呈正相关。Bt 活性蛋白与中肠上皮细胞结合后,有毒性的α- 螺旋穿透细胞质膜形成一个离子通道(孔) ,依pH的不同,这些孔具有选择性(仅K+可通过)和非选择性(Na + 和阴离子可通过)。由于鳞翅目昆虫的中肠是碱性的,因而这些孔很有可能有K+ 渗漏,这种阳离子通道损坏了膜电势,细胞膨胀并裂解,导致中肠坏死,围食膜和上皮退化变性,肠壁受损后,中肠的碱性高渗内含物进入血腔,血淋巴pH 升高而导致昆虫麻痹死亡。害虫死后由毒素导致了细菌败血病。

研究进展：
     近年来，对ICPs杀虫机制有了更深人的研究。通过X一光晶体衍射分析发现，完整的毒性肤一般由三个结构域组成。结构域Ⅰ由一个α-螺旋束组成，可能与细胞膜穿孔有关;结构域Ⅱ由三组β-折叠片层组成，可能参与了毒素与膜受体蛋白的识别和结合;位于毒素分子C一端的结构域Ⅲ，则可能能够防止昆虫肠道蛋白酶对毒性肤分子的进一步降解。
在结构分析基础上，人们又通过基因定点突变等手段对杀虫晶体蛋白作用的分子机制作了探人探索，从而对那些与受体结合和膜穿孔等有关的R折叠片、a-螺旋等二级结构，甚至关键的氨基酸残基等有了一定的了解。这将对改造毒素、克服昆虫抗性有较大帮助。

结构域之间的相互作用
       虽然不同结构域都起特定的功能，但是在毒素与膜作用的整个过程中它们并不是独立作用，而是相互配合的。例如有时结构域工的突变可以影响到毒素一受体的结合;有时结构域Ⅰ的突变对结合没有明显影响，但影响到了毒力;而结构域Ⅱ对结构域Ⅰ所形成的离子通道也有影响。再例如，在多种Cryl蛋白中，Cry1C的结构域I对于甜菜夜蛾的毒性是必需的，但并不是充分的。在多种嵌合Cryl毒素(chimericto xin)中，由CrylAb的结构域Ⅲ和CrylC 的结构域I和Ⅱ构成的重组子对甜菜夜蛾的毒力最强。

参考文献:王莉,李学锋,徐宝仁,吴青君,张友军:Bt杀虫晶体蛋白受体分子的结构与功能:昆虫学报2006,49(6):1009-1016
                 邵宗泽,喻子牛:苏云金芽胞杆菌杀虫晶体蛋白作用的分子机制研究进展:《生物工程进展》2001(6):38-43